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/ Shareware Overload Trio 2 / Shareware Overload Trio Volume 2 (Chestnut CD-ROM).ISO / dir26 / med9406d.zip / M9460584.TXT < prev    next >
Text File  |  1994-06-25  |  3KB  |  48 lines
  1.        Document 0584
  2.  DOCN  M9460584
  3.  TI    Assembly of HIV GAG-B-galactosidase fusion proteins into virus
  4.        particles.
  5.  DT    9408
  6.  AU    Wang CT; Stegeman-Olsen J; Zhang Y; Barklis E; Vollum Institute for
  7.        Advanced Biomedical Research, Oregon Health; Sciences University,
  8.        Portland 97201.
  9.  SO    Virology. 1994 May 1;200(2):524-34. Unique Identifier : AIDSLINE
  10.        MED/94233715
  11.  AB    We have studied the assembly of human immunodeficiency virus (HIV-1)
  12.        Gag-B-galactosidase (Gag-B-gal; GBG) fusion proteins into HIV particles
  13.        in the presence of HIV Gag proteins. Release of fusion proteins from
  14.        cells was measured by assay of media versus cellular B-gal activities
  15.        and was dependent on co-expression of unfused Gag proteins. Gag-B-gal
  16.        incorporation into virus particles was demonstrated by detergent
  17.        treatment and density gradient fractionation studies and was dependent
  18.        on protein-protein interactions requiring the C-terminal two-thirds of
  19.        the HIV CA domain. The central MA domain appeared unimportant for fusion
  20.        protein incorporation; a nonmyristylated GBG protein was incorporated
  21.        but at a relatively reduced level, while the NC and p6 domains slightly
  22.        affected the assembly of fusion proteins into particles. Subcellular
  23.        fractionation studies showed that all fusion proteins including the
  24.        nonmyristylated one were enriched in the cytoplasmic pellet fraction.
  25.        However, assembly into particles did not correlate with subcellular
  26.        fractionation patterns. Similarly, virion incorporation levels of
  27.        Gag-B-gal proteins did not correlate with their immunofluorescence
  28.        localization patterns. However, we observed that while most fusion
  29.        proteins displayed a perinuclear ring with heterogeneous staining
  30.        throughout cells, short fusion proteins appeared enriched on the
  31.        intracellular membranes, and fusion proteins with intact MA but deleted
  32.        NC domains showed an enhanced surface staining without a clear
  33.        perinuclear ring. Altogether, our data suggest that the CA domain is the
  34.        primary determinant for assembly of HIV fusion proteins into virus
  35.        particles.
  36.  DE    beta-Galactosidase/ANALYSIS/METABOLISM  Animal  Base Sequence  Cell
  37.        Compartmentation  Comparative Study  Gene Products,
  38.        gag/GENETICS/*METABOLISM  HIV-1/*GROWTH & DEVELOPMENT  Molecular
  39.        Sequence Data  Morphogenesis/GENETICS  Myristic Acids/METABOLISM
  40.        Protein Processing, Post-Translational  Recombinant Fusion
  41.        Proteins/METABOLISM  Structure-Activity Relationship  Support, Non-U.S.
  42.        Gov't  Support, U.S. Gov't, P.H.S.  Transfection  Virion/*GROWTH &
  43.        DEVELOPMENT  JOURNAL ARTICLE
  44.  
  45.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  46.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  47.  
  48.